一、选题依据
1 研究目的和意义
氨基酸酶有氨基酸脱氢酶和氨基酸氧化酶，
氨基酸氧化酶：（1）L-氨基酸氧化酶，存在于肾脏 肝脏 霉菌、蛇毒、细菌等中，为直接氧化L-氨基酸的需氧性脱氢酶。EC1．4．3．2．如果不存在过氧化氢酶，则以H2O2脱羧形成酮酸。其辅酶是FMN或FAD。底物专一性广泛，能很好地氧化亮氨酸、甲硫氨酸等，但不作用于天冬氨酸、谷氨酸、甘氨酸等。但是，鸟类肝脏的酶对碱性氨基酸具有专一性。不过，由于活性低，因此动物的酶对氨基酸代谢是否有意义尚属疑问。但对L-alpha;-羟酸的氧化活性强，也许有这方面的意义。蛇毒的酶分子量约13万、含2分子的FAD。（2）D-氨基酸氧化酶。为氧化D-氨基酸生成酮酸的酶。D-氨基酸 O2→酮酸 H2O2 NH3以FAD为辅酶，广泛存在于生物中。在动物的肾脏、肝脏中也常见，但其意义欠明。由于能很好地作用于D－alpha;－羧酸，所以也可能是真正的底物。对D-脯氨酸作用最好，但也作用于其他许多氨基酸。猪肾脏的结晶酶分子量为11.5万，含2分子的FAD。
氨基酸脱氢酶是以烟酰胺腺嘌呤(NAD)为辅的一种酶，可以可逆催化氨基酸脱氨生产酸、氨及NADH，可以调节氨基酸代谢和糖代谢重要酶类,其催化反应的产物广泛应用于医药、农药和食品等领域,具有良好的发展前景。谷氨酸脱氢酶(GLDH或GDH)是线粒体酶，主要存在于肝脏、心肌及肾脏，少量存在于脑、骨骼肌及白细胞中。GDH除催化L-谷氨酸脱氢外，还具有催化其他氨基酸如L-缬氨酸、L-2-氨基丁酸及L-亮氨酸脱氨。其测定方法主要是连续监测法。
苯甘氨酸是一种重要的药物合成中间体,其具有光学活性。左旋苯甘氨酸作为药物中间体,常用于氨卞青霉素、头胞立新等抗生素药品的制备。同时,右旋苯甘氨酸常作为拆分剂应用于许多有机反应中,它还是合成部分农药的重要中间体。由于它用途广泛,所合成的医药产品也可做成多种剂型利于人体吸收,在医药学领域前景广阔。
苯甘氨酸脱氢酶可逆催化苯甘氨酸氧化脱氨生成苯乙酮酸、氨及NADH。这样如果能够筛选出产苯甘氨酸脱氢酶菌株，则菌株也可以用苯乙酮酸，氨，NADH等逆反应生成苯甘氨酸和NAD，例如：丙氨酸脱氢酶是一种NAD＋依赖性的氨基酸脱氢酶,能可逆地催化丙氨酸氧化脱氨生成丙酮酸和氨。
通过本次试验，就是为了掌握筛选菌株以及鉴定菌株的方法。
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2国内外研究现状
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